Günter Fischer Knihy

Inhaltsangabe:Gang der Untersuchung: Nach einleitenden Bemerkungen werden zunächst im Abschnitt Theoretische Grundkonzepte die Neue Institutionenökonomie und der Shareholder-Value-Ansatz in der gebotenen Kürze dargestellt. Der kritischen Betrachtung von AOP im Hauptteil ist eine Einführung in die Corporate Governance vorangestellt. Durch die Eingliederung der Corporate Governance in den Hauptteil der Arbeit soll ihr Stellenwert als Einsatzrahmen für Aktienoptionsprogramme unterstrichen werden. Neben sinnvollen Gestaltungsmöglichkeiten werden dann Vorteile, die den Einsatz von AOP rechtfertigen, und Nachteile, die ihn begrenzen, diskutiert. Ausführungen zu den empirisch gefundenen Wirkungen von AOP und eine Zusammenfassung beschließen den Hauptteil der Arbeit. Im nachfolgenden empirischen Teil wird die Beziehung von AOP mit vier unternehmensspezifischen Faktoren untersucht. Diese Analyse dient der Überprüfung von theoretisch abgeleiteten Hypothesen und soll den vorangegangenen Teil abrunden. In einer abschließenden Zusammenfassung zur Arbeit werden die gewonnenen Erkenntnisse resümiert. Abstract: This paper examines the advantages and disadvantages of stock option plans. After a description of the fundamental concepts of agency theory and shareholder value, stock option plans are discussed in the context of corporate governance. In consideration of benefits and handicaps stock option plans are shown to be an effective tool for an interest realignment between shareholders and management. In an additional empirical analysis the connection of stock option plans with four factors is investigated. There are strong indications that German companies with a small Board (Aufsichtsrat) are more likely to establish stock option plans. This is consistent with other empirical studies. Inhaltsverzeichnis:Inhaltsverzeichnis: INHALTSVERZEICHNISII VERZEICHNIS DER VERWENDETEN ABKÜRZUNGEN UND ZEICHENIV DARSTELLUNGSVERZEICHNISVI SUMMARYVII A.EINLEITUNG1 I.PROBLEMSTELLUNG1 II.GANG DER ARBEIT2 B.THEORETISCHE GRUNDKONZEPTE3 I.NEUE INSTITUTIONENÖKONOMIE3 1.Begriff und Gegenstand3 2.Zweige der Neuen Institutionenökonomie4 3.Agency-Theorie5 a)Begriff und Gegenstand5 b)Teilgebiete6 c)Agency-Probleme7 d)Zusammenfassung10 II.SHAREHOLDER-VALUE-ANSATZ10 1.Begriff und Gegenstand11 2.Konzept des SVA nach Rappaport11 3.SVA und Stakeholder-Ansatz14 4.Zusammenfassung15 C.AKTIENOPTIONSPROGRAMME - WERKZEUGE IM UNTERNEHMEN16 I.CORPORATE [ ]

Nach einer Einführung in die Grundlagen und Besonderheiten der Katalyse durch organische Moleküle und in die Enzymkinetik wird die Proteinmatrix in Wechselwirkung mit ihrer Umgebung dargestellt. Es werden weiterhin die Besonderheiten der Enzymkatalyse wie Substratspezifität, hohe Katalyserate unter milden Reaktionsbedingungen und die Kontrolle der Enzymaktivität durch Effektoren behandelt. Die Spezifika der verschiedenen Katalysemechanismen werden dabei möglichst unter einheitlichen Aspekten zusammengefaßt, um ein überschaubares Bild der vielseitigen Enzymfunktionen zu vermitteln. Ein Abschnitt ist der ständig zunehmenden Bedeutung der Enzyme in der Technik gewidmet. Anwendungsgebiete und -methoden sowie die Besonderheiten der immobilisierten Enzyme werden dabei ausführlich behandelt. Inhaltsverzeichnis 1. Struktur und Katalyse.- 1.1. Die thermodynamische und kinetische Basis der Katalyse.- 1.2. Das chemische Gleichgewicht.- 1.2.1. Thermodynamische Grundlagen.- 1.2.2. Experimentelle Gleichgewichtskonzentrationen und die Gleichgewichtskonstante.- 1.2.3. Berechnung thermodynamischer Größen aus Gleichgewichtsdaten.- 1.3. Dynamik chemischer Reaktionen.- 1.3.1. Grundlagen der Reaktionskinetik.- 1.3.1.1. Molekularität und Reaktionsordnung.- 1.3.1.2. Einfache Gesetzmäßigkeiten für den zeitlichen Ablauf von Reaktionen.- 1.3.1.3. Kinetik komplexer Reaktionen.- 1.3.2. Die Theorie des Übergangszustandes.- 1.4. Beziehungen zwischen chemischer Struktur und Reaktivität.- 1.4.1. Quantitative Beziehungen.- 1.4.2. Orbitalanordnung, Konformation und Reaktivität.- 1.5. Die Katalyse durch Säuren und Basen.- 1.5.1. Allgemeine und spezifische Säure-Base-Katalyse.- 1.5.2. Die Wasserstoffbrückenbindung.- 1.5.3. Die Geschwindigkeit von Protonentransferprozessen.- 1.5.4. Das Brönstedsche Katalysegesetz.- 1.6. Nucleophile und elektrophile Katalyse.- 1.6.1. Mechanismen nucleophil katalysierter Reaktionen.- 1.6.2. Mechanismen elektrophil katalysierter Reaktionen.- 1.7. Isotope Substitutionen als Sonden für Katalysemechanismen.- 1.8. Katalysen durch enzymanaloge Funktionsprinzipien.- 1.8.1. Intramolekularität als reaktionsfördemder Faktor.- 1.8.2. Katalyse über nichtkovalente Komplexe.- 1.8.3. Katalyse an synthetischen Polymeren.- 1.8.4. Semisynthetische Katalysatoren.- 1.9. Der Einfluß des Mediums auf die Reaktionsgeschwindigkeit.- 1.9.1. Die Thermodynamik des Lösungsmittelwechsels.- 1.9.2. Einfluß der Elektrolytkonzentration auf die Reaktionsgeschwindigkeit.- 1.9.3. Hydrophobe Wechselwirkungen und Reaktionen unter mikroheterogenen Bedingungen.- 1.10. Literatur.- 2. Enzymkinetik.- 2.1. Einfluß der Enzymkonzentration auf die Reaktionsgeschwindigkeit.- 2.2. Einfluß der Substratkonzentration auf die Reaktionsgeschwindigkeit.- 2.2.1. Die Michaelis-Menten-Gleichung.- 2.2.2. Die steady-state-Gleichung von Briggs und Haidane.- 2.2.3. Die integrierte Michaelis-Menten-Gleichung.- 2.2.4. Kinetische Gleichungen komplexer Reaktionsfolgen und reversibler Enzymreaktionen.- 2.2.5. Methoden zur Bestimmung der Michaelis-Konstante und der Maximalgeschwindigkeit.- 2.2.6. Bestimmung der Teil konstanten einer Enzymreaktion.- 2.2.7. Zwei-Substrat-Reaktionen.- 2.2.8. Umsetzung eines Substrats durch zwei, die gleiche Reaktion katalysierende Enzyme (Isoenzyme, modifzierte Enzyme).- 2.3. Einfluß von Effektoren auf die Reaktionsgeschwindigkeit enzymkatalysierter Reaktionen.- 2.3.1. Reversible Inhibitoren.- 2.3.1.1. Die kompetitive Hemmung.- 2.3.1.2. Inhibierung durch konkurrierenden Umsatz eines zweiten Substrates.- 2.3.1.3. Die nichtkompetitive Hemmung.- 2.3.1.4. Die unkompetitive Hemmung.- 2.3.1.5. Die partiell kompetitive Hemmung.- 2.3.1.6. Methoden zur Bestimmung der Inhibitorkonstanten Ki.- 2.3.2. Die Substratüberschuß-Hemmung.- 2.3.3. Hemmung durch hochaffine Inhibitoren.- 2.3.4. Hemmung durch irreversibel reagierende Inhibitoren.- 2.3.5. Hemmung durch Reaktion des Inhibitors mit dem Substrat.- 2.3.6. Hemmung durch Coenzym-Antagonisten.- 2.3.7. Aktivatoren.- 2.3.8. Einfluß des pH-Wertes auf die Geschwindigkeit enzymkatalysierter Reaktionen.- 2.4. Einfluß der simultanen Bindung mehrerer Substratmoleküle auf die Geschwindigkeit einer enzymkatalysierten Reaktion.- 2.4.1. Die Hill-Gleichung.- 2.4.2. Das Substrat als Aktivator.- 2.4.3. Wechselwirkungen zwischen den aktiven Zentren von Oligomer-Enzymen.- 2.4.4. Konformeren-Gleichgewichte bei oligomeren Enzymen.- 2.4.4.1. Das konzertierte Modell.- 2.4.4.2. Das sequentielle Modell.- 2.4.4.3. Das slow-transition-Modell.- 2.5. Einfluß von Isotopen-Substitutionen im Substrat auf die kinetischen Parameter enzymkatalysierter Reaktionen.- 2.5.1. Einfluß auf Maximalgeschwindigkeit und Km-Wert.- 2.5.2. Bestimmung des intrinsischen Isotopieeffekts.- 2.5.3. Methoden zur Bestimmung des Isotopieeffekts bei enzymkatalysierten Reaktionen.- 2.6. Literatur.- 3. Das Proteinmolekül als Gleichgewichtsstruktur.- 3.1. Allgemeine Bemerkungen zur Proteinstruktur.- 3.2. Die Hauptkette als Strukturelement der Proteine.- 3.2.1. Stereochemie der Hauptkette.- 3.2.2. Bindungsstabilität der Hauptketten-H-Atome.- 3.3. Die Seitenkette Basis der Variabilität von Proteinstrukturen.- 3.3.1. Struktur und Mobilität der Seitenketten.- 3.3.2. Physikochemische Differenzierung der Seitenketten.- 3.3.2.1. Säure-Base-Verhalten.- 3.3.2.2. Polarität der Seitenketten.- 3.3.3. Chemische Differenzierung der Seitenketten.- 3.3.3.1. Spezifische Markierung der Seitenketten.- 3.3.3.2. Kovalente Verknüpfung von Seitenketten mittels bifunktioneller Reagenzien.- 3.3.3.3. Aussagebereich chemischer Modifizierungsreaktionen.- 3.3.3.4. Extremes chemisches Verhalten von Seitenketten (Superreaktivität und Maskierung).- 3.4. Struktursysteme in Proteinen (Sekundärstruktur) und deren Beziehung zur Raumstruktur.- 3.4.1. Helikale Struktursysteme.- 3.4.2. Faltblatt-Struktursysteme.- 3.4.3. Der Wendeknick als Struktursystem.- 3.4.4. Komplexe Struktursysteme Domänen.- 3.5. Die Raumstruktur von Proteinmolekülen (Tertiärstruktur).- 3.5.1. Die Röntgenkristallstrukturanalyse Möglichkeiten und Grenzen.- 3.5.1.1. Gewinnung von Proteinkristallen.- 3.5.1.2. Übertragbarkeit der Röntgenstrukturdaten auf das gelöste Protein.- 3.5.1.3. Raumstruktur kristallisierter Enzym-Substrat- und Enzym-Inhibitor-Komplexe.- 3.5.2. Raumstrukturen von Proteinen aus intramolekularen Abstandsparametern.- 3.5.3. Die Primärstruktur als Code der Raumstruktur von Proteinen.- 3.5.3.1. Sequenz und Molekülgeometrie.- 3.5.3.2. Raumstrukturen aus Sequenzdaten (Faltungsmodelle).- 3.6. Stabilität und Mobilität der Raumstruktur von Proteinmolekülen.- 3.6.1. Die Raumstruktur des Proteinmoleküls als Gleichgewichtszustand.- 3.6.2. Wechselwirkungen zwischen den Seitenketten und deren Bedeutung für die Gesamtstruktur.- 3.6.2.1. Disulfidbindung.- 3.6.2.2. Elektrostatische Wechselwirkungen.- 3.6.2.3. Hydrophobe Strukturierungseffekte.- 3.6.3. Denaturierung und Renaturierung.- 3.7. Strukturelle Aspekte der oligomeren Proteinstruktur (Quartärstruktur).- 3.7.1. Stöchiometrie und Geometrie oligomerer Proteine.- 3.7.2. Assoziations-Dissoziations-Gleichgewichte bei oligomeren Proteinen.- 3.7.3. Verfahren zur Ermittlung der Geometrie von Oligomerstrukturen.- 3.7.3.1. Elektronenmikroskopie.- 3.7.3.2. Bifunktionelle Reagenzien zur Ermittlung der räumlichen Anordnung von Untereinheitskomplexen.- 3.7.3.3. Modellierung von Oligomerstrukturen anhand von Streukurven.- 3.8. Nichtproteinstrukturkomponenten.- 3.8.1. Wasser.- 3.8.2. Polysaccharide.- 3.8.3. Phosphatgruppen.- 3.8.4. N-terminale Acylreste.- 3.9. Literatur.- 4. Enzymkatalyse.- 4.1. Das aktive Zentrum.- 4.1.1. Enzyme als Mikro-Heterogenkatalysatoren.- 4.1.2. Zur Evolution der Enzymkatalyse.- 4.1.3. Mechanistische Grundlagen der Enzymkatalyse.- 4.1.3.1. Makromilieu und Mikromilieu.- 4.1.3.2. Substratbindung und Substratspezifität.- 4.1.3.3. Substratorientierung und Substratdestabilisierung.- 4.1.3.4. Übergangszustand bei Enzymkatalysen.- 4.1.3.4.1. Kinetische Isotopieeffekte.- 4.1.3.4.2. Austausch von Seitenketten im Reaktionsbereich ( Enzyme Engineering ).- 4.1.3.4.3. Affinitätsstudien mit Übergangszustandanalogen Verbindungen.- 4.1.3.5. Mechanismusabhängige Inhibitoren.- 4.1.4. Klassifizierung der Enzyme nach der katalysierten Reaktion.- 4.2. Regulation der Enzymaktivität.- 4.2.1. Enzymaktivität als kontrollierbarer Zustand.- 4.2.2. induzierte Aktivitätsänderungen.- 4.2.3. Zeitlich verzögerte Regulationsprozesse.- 4.2.4. Regulation gekoppelter Enzymsysteme.- 4.3. Funktionsmechanismen von Cofaktoren.- 4.3.1. Zur Definition.- 4.3.2. Coenzyme.- 4.3.2.1. Nikotinamid-Coenzyme (Nikotinamid-adenindinucleotid (NAD?) und Nikotinamid-adenindinucleotid-phosphat(NADP?)).- 4.3.2.2. Flavin-Coenzyme (Flavin-adenindinucleotid (FAD) und Riboflavin-5?-phosphat (Fla-vin-mononucleotid, FMN)).- 4.3.2.3. Coenzym A (CoA).- 4.3.2.4. Adenosintriphosphat (ATP).- 4.3.2.5. Pyridoxalphosphat (PLP) und Pyridoxaminphosphat (PMP).- 4.3.2.6. Pyruvat und ?-Ketobutyrat.- 4.3.2.7. Biotin (B).- 4.3.2.8. Thiaminpyrophosphat (TPP).- 4.3.2.9. Liponsäure (LS).- 4.3.2.10. Tetrahydrofolsäure (THF).- 4.3.2.11. 5?-Desoxyadenosyl-Cobalamin und Methyl-Cobalamin.- 4.3.3. Metallionen als Cofaktoren und Stabilisatoren.- 4.3.3.1. Allgemeine Bemerkungen zur Funktion von Metallionen.- 4.3.3.2. Metallionen als Cofaktoren.- 4.3.3.3. Metallionen als Stabilisatoren der funktionellen Proteinstruktur.- 4.4. Funktionelle Aspekte der oligomeren Proteinstruktur.- 4.4.1. Induzierte Konformationsänderungen.- 4.4.1.1. Katalytische Aktivität von isolierten Untereinheiten.- 4.4.1.2. Konformationstransfer im Hämoglobinmolekül.- 4.4.2. Funktionelle Differenzierung innerhalb eines Enzymmoleküls (Aspartat-Transcarba-mylase, ATCase).- 4.4.3. Funktionelle Differenzierung in Enzymkomplexen.- 4.4.3.1. Systematik von Multienzymsystemen.- 4.4.3.2. Multienzymkomplexe mit kovalentem Substrattransfer.- 4.4.3.2.1. Fettsäure-Synthetase.- 4.4.3.2.2. Gramicidin S-Synthetase.- 4.4.3.2.3. ?-Ketosäure-Dehydrogenasen.- 4.4.3.3. Multienzymkomplexe mit diffusivem Substrattransfer (Tryptophan-Synthase).- 4.4.3.4. Multienzymkonjugate(Multienzym-Cluster).- 4.4.3.5. Polyfunktionelle Untereinheiten.- 4.5. Funktionsmechanismen ausgewählter Hydrolasen.- 4.5.1. Enzyme der Peptidspaltung.- 4.5.1.1. Klassifizierung.- 4.5.1.2. Funktionsmechanismus von Proteasen.- 4.5.1.2.1. Serinproteasen.- 4.5.1.2.2. Cysteinproteasen.- 4.5.1.2.3. Carboxylproteasen (saure Proteasen, Aspartylproteasen).- 4.5.1.2.4. Metalloproteasen.- 4.5.1.3. Substratspezifität und Substratbindungsmechanismus bei Oligomersubstraten (Se-kundärspezifität).- 4.5.2. Enzyme der Glykosidspaltung.- 4.5.2.1. Substratspezifität und kinetische Besonderheiten von oligosaccharidspaltenden Enzymen.- 4.5.2.2. Lysozym.- 4.5.2.3. Amyiasen.- 4.5.3. Enzyme des Phosphattransfers.- 4.5.3.1. Ribonuclease A.- 4.5.3.2. Phosphorylierungsenzyme (Kinasen).- 4.5.3.2.1. Kreatin-Kinase.- 4.5.3.2.2. Protein-Kinasen.- 4.6. Literatur.- 5. Immobilisierte Enzyme.- 5.1. Besonderheiten von immobilisierten Enzymen.- 5.2. Herstellung immobilisierter Enzyme.- 5.2.1. Immobilisierungsprinzipien.- 5.2.1.1. Einschlußmethoden.- 5.2.1.2. Bindungsmethoden.- 5.2.1.3. Kombinierte Immobilisierungsmethoden.- 5.2.1.4. Auswahlkriterien.- 5.2.2. Trägermaterialien.- 5.2.2.1. Trägereigenschaften.- 5.2.2.2. Anorganische Trägermaterialien.- 5.2.2.3. Organische Trägermaterialien.- 5.2.2.3.1. Natürliche organische Polymere.- 5.2.2.3.2. Synthetische organische Polymere.- 5.2.3. Methoden zur kovalenten Enzymbindung.- 5.2.3.1. Auswahl der Kupplungsmethode.- 5.2.3.2. Gebräuchliche Kupplungsmethoden.- 5.3. Eigenschaften immobilisierter Enzyme.- 5.3.1. Physikalische und chemische Eigenschaften.- 5.3.2. Kinetik immobilisierter Enzyme.- 5.3.2.1. Effekte der physikalischen und chemischen Modifizierung des Enzymmoleküls.- 5.3.2.2. Einflüsse des Matrixmilieus auf die intrinsischen kinetischen Parameter.- 5.3.2.3. Verteilungseffekte.- 5.3.2.4. Diffusionseffekte.- 5.3.2.4.1. Äußere Diffusion.- 5.3.2.4.2. Innere Diffusion.- 5.3.3. Enzymstabilität.- 5.4. Enzymreaktoren auf der Basis immobilisierter Enzyme.- 5.4.1. Reaktortypen.- 5.4.2. Reaktorleistung.- 5.5. Immobilisierte komplexe Enzymsysteme.- 5.5.1. Immobilisierte Mehrenzymsysteme.- 5.5.2. Cosubstrat-Regenerierung.- 5.6. Literatur.- 6. Sachregister.

Die Untersuchung beleuchtet die beeindruckenden Bauweisen der Cheops-Pyramide und bietet neue Einsichten in die verwendeten Techniken. Der Autor präsentiert mathematische und mechanische Nachweise für den Transport der Steine über einen spiralförmigen Saumpfad. In der erweiterten Auflage werden grundlegende Konzepte des Pyramidenbaus analysiert, wobei Primzahlen und terrestrische Konstanten eine zentrale Rolle spielen. Zudem werden zahlreiche Detailfragen geklärt, wie die Form der Pyramidenbasis, Maßeinheiten und die Anzahl der Arbeiter, unterstützt durch anschauliche Abbildungen und Tabellen.

Italien war in den 1950er Jahren das Sehnsuchtsland der Deutschen und das beliebteste Reiseziel. Günter Fischer dokumentierte seine Reise mit Freunden im VW-Käfer durch die Schweiz und Italien in einem humorvollen Tagebuch, das einen authentischen Rückblick auf den Alltag dieser Zeit bietet.

Das Alphabet des Pfiffikus folgt dem beliebten Titel Das Alphabet der Tiere des Autors Günter Fischer. In diesem Buch greift er aus allen Lebensbereichen stammende, doppeldeutige Begriffe auf. Jeweils zwei von ihnen stellt er gegenüber und beschreibt sie mit kurzweiligen, lustigen oder nachdenklich stimmenden Texten. Von Thorwald Spangenberg sind sie treffend illustriert worden. Das schmale Büchlein wendet sich nicht nur an Kinder, sondern auch an deren Eltern und Großeltern.

Die vorliegende Arbeit widmet sich der adäquaten, empirisch nachprüfbaren und ökonomisch sinnvollen Bewertung junger High-Tech-Unternehmen. Vor dem Hintergrund der Unzulänglichkeiten traditioneller Bewertungsmethoden wird hierbei ein innovatives, optionsbasiertes Bewertungsmodell abgeleitet, dargestellt, diskutiert und schließlich empirisch untersucht. Mit der Analyse läßt sich zeigen, daß dieses Bewertungsmodell ein wissenschaftlich konstruktiver Ansatz zur Bewertung junger High-Tech-Unternehmen ist, der zahlreiche Defizite traditioneller Bewertungsmethoden behebt.