Hydrostatisch, thermisch, säure- und labinduzierte Casein- und Molkenprotein-Gele

Die Art und Menge der intermolekularen kovalenten und nicht-kovalenten Bindungen beeinflussen wesentlich die Festigkeit und Elastizität von Milchproteinsystemen. Die Korrelation der stabilisierenden Bindungen mit den Textureigenschaften setzt eine quantitative Analyse der Bindungen sowie Kenntnisse über die technologischen Einflüsse auf die induzierten Bindungen und auf die Textureigenschaften der erzeugten Gele voraus. Für die Untersuchungen wurden Modell-Gele aus Casein-, Molkenprotein- und Milch- Konzentraten mittels Ultrahochdruckbehandlung, Erhitzen, Labzusatz sowie Direktsäuerung hergestellt. Ferner wurden unterschiedliche Eigenschaften erzeugt, indem der Prozessparameter Haltezeit bei der druck- und hitzeinduzierten Gelbildung sowie die Caseinkonzentration und Proteinzusammensetzung bei der lab- und säureinduzierten Gelbildung variiert wurden. Es wurde eine Methode erarbeitet, die es erlaubt, mittels Extraktion in destabilisierenden Puffern die intermolekularen Bindungen semiquantitativ zu bestimmen. Die Festigkeit und Elastizität der Gele wurden durch die Texturprofilanalyse (Gelstärke) und die oszillatorische Rheologie (Speichermodul, Verlustwinkel) bestimmt. So wurde nachgewiesen, dass in den druck- und hitzeinduzierten Molkenprotein- Gelen kovalente Disulfidbindungen dominieren und der Anteil an Protein, das über diese Bindungen stabilisiert ist, mit der Haltezeit zunimmt. In den lab- und säureinduzierten Casein- und Casein-Molkenprotein-Gelen dominierten hingegen nicht-kovalente Bindungen: Calciumbrücken in den labinduzierten Gelen und hydrophobe Wechselwirkungen in den säureinduzierten Gelen. Die Gegenüberstellung der jeweils dominierenden Bindungen und der Textureigenschaften verschiedener Geltypen verdeutlicht den Einfluss der stabilisierenden Bindungen in der Nano- und Mikrostruktur auf die Festigkeit und Elastizität der Milchprotein-Gele. So waren die Gele, die durch kovalente Disulfidbindungen stabilisiert sind, wesentlich elastischer – kleinerer Verlustwinkel – als die Gele, die durch nicht-kovalente Bindungen stabilisiert sind. Mit den ermittelten Zusammenhängen zwischen der Technologie, der Struktur und der Textur ist ein gezieltes Herstellen von Milchprotein-Gelen mit gewünschten Eigenschaften – insbesondere der sensorisch relevanten Parameter Festigkeit und Elastizität – möglich.