Umgebungseinflüsse auf die C-C- und C-O-Torsionsdynamik in Molekülen und Molekülaggregaten

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Die Konformation eines Moleküls hat entscheidenden Einfluss auf seine Funktionalität, besonders bei der Proteinfaltung, wo korrekt gefaltete Proteine ihre Funktion erfüllen, während fehlgefaltete Proteine schwere Erkrankungen auslösen können. Die Energieabfolge der möglichen Konformere wird durch subtile Faktoren bestimmt, darunter nicht-kovalente Wechselwirkungen wie Wasserstoffbrückenbindungen und Dispersionskräfte. In der vorliegenden Arbeit wurden geeignete Modellsysteme mit sanfter Konformationslandschaft ausgewählt, insbesondere die Torsionsisomerie um C-C- und C-O-Einfachbindungen. Alkane und Alkohole dienen als typische Modelle. Der Ansatz begann mit umfassenden Untersuchungen kleinerer Modellmoleküle wie Propanol, um die Konformationsgleichgewichte zu verstehen. Weitere Einflüsse wie Aggregation, Wasserstoffbrückenbindungen und Nanomatrixisolation wurden ebenfalls untersucht. Chemische Substitution ermöglichte die Variation konformativer Freiheitsgrade, um Trends abzuleiten. Durch selektive Bestrahlungen konnten Isomerisationen induziert werden. Zudem wurden Phänomene wie der Elastizitätsmodul von Polyethylen und die Protonentransferdynamik von Diketoverbindungen analysiert. Die Forschung erfolgte im Rahmen eines Doppelpromotionsabkommens zwischen der Georg-August-Universität Göttingen und der Université de Provence, was den Einsatz verschiedener experimenteller Techniken wie FTIR- und Raman-Spektroskopie in unterschi