Das Hauptaußenmembranprotein PorB aus Neisseria gonorrhoeae und das Zytotoxin VacA aus Helicobacter pylori können durch ihre Wechselwirkung mit den Mitochondrien der Wirtszellen eine intrinsische Apoptose auslösen, die durch den Verlust des mitochondrialen Membranpotentials (ΔΨm) gekennzeichnet ist. Diese Dissertation liefert neue Erkenntnisse zu den molekularen Grundlagen der Innenmembranpermeabilisierung. Die intramitochondriale Lokalisation des porenbildenden β‐barrel‐Proteins PorB wurde untersucht. Normalerweise erfolgt die Biogenese solcher Proteine in Mitochondrien durch den SAM/TOB‐Komplex. Diese Arbeit zeigt jedoch, dass PorB für seinen Import wirtsspezifische Translokasen nutzt, aber nicht vom SAM/TOB-Komplex erkannt wird und stattdessen in die mitochondriale Innenmembran inseriert. PorB ist das erste nachgewiesene β‐barrel‐Protein in der mitochondrialen Innenmembran. Seine Insertion führt sofort zum Verlust des Membranpotentials und könnte proapoptotische Faktoren freisetzen. In einem weiteren Projekt wurde nachgewiesen, dass die anionenselektiven Kanäle des VacA-Toxins ausschließlich von der proapoptotischen Untereinheit p34 gebildet werden. p34 bildet in wässriger Lösung Dodekamere und zeigt einen hohen Anteil antiparalleler β‐Faltblattstränge. Die Porenbildung des p34 könnte ähnlich wie bei PorB auf einem β‐barrel beruhen. Trotz fehlender Primärstrukturähnlichkeiten lagern sich beide Proteine in die mitochondriale
