Peptidomanalytik mit MALDI-TOF-Massenspektrometrie

Der Begriff „Proteom“ wurde 1994 von dem Australier Marc Wilkins auf einem Symposium in Siena als Analogie zum „Genom“ geprägt und im Jahr 1995 erstmals in einer Publikation erwähnt. Das „Proteom“ wird definiert als das zu einem bestimmten Zeitpunkt unter exakt definierten Bedingungen quantitativ ermittelte Proteinmuster eines Organismus. Aufgrund alternativen Splicings kann eine DNA-Sequenz (ein Gen) unterschiedliche Proteine kodieren, so dass die Gesamtzahl der Proteine die der Gene weit übersteigt. Darüber hinaus umfasst das Proteom alle posttranslationalen Protein- und Peptidmodifikationen sowie Protein- und Peptidfragmente, die während der Proteinsynthese und -degradation auftreten und maßgeblich Struktur, Lokalisation und Funktion der Proteine bestimmen. Damit ist das „Proteom“ weit mehr als ein Spiegelbild des Genoms. Im Gegensatz zum statischen Genom (20.000-25.000 Gene) ist es sehr dynamisch und flexibel. Es verändert sich ständig und rasch in Abhängigkeit vom jeweiligen Funktionszustand der Zellen und reflektiert die Zellreaktionen des Organismus auf externe Einflüsse wie Temperatur, Umweltfaktoren, Stoffwechsellage, Erkrankungen und Medikation. Die Erforschung bzw. Analyse des Proteoms bezeichnet man als „Proteomik“ (engl. „Proteomics“). Unter dem Begriff „Peptidomik“ versteht man eine Begrenzung der Analytik auf kleine Proteinfragmente und Peptide mit einem Molekulargewicht von < 15-20 kDA („Peptidom“).